نسخه آزمایشی

EN / FA

نسخه آزمایشی

فناوری نانو – ارزیابی ساختار ثانویه پروتئین هنگام برهم‌کنش با نانومواد با استفاده از رنگ تابی دورانی فرابنفش

Nanotechnologies — Assessment of protein secondary structure during an interaction with nanomaterials using ultraviolet circular dichroism

شماره: 

۲۳۱۰۹

سال انتشار: 

1400
در حال حاضر در جهان نانواشیا و انبوهه‌ها و کلوخه‌های آنها (NOAA) در مقادیر بالا تولید می‌شوند که کاربردهای متنوعی دارند هر چند برهم کنش این مواد با سیستم‌های زیستی از جمله پروتئین‌ها می‌تواند نگران‌کننده باشد که منجر به تغییرات برگشت پذیر یا برگشت ناپذیر در ساختار ثانویه پروتئین‌ها می‌شوند. بروز تغییرات برگشت ناپذیر در ساختار پروتئین می‌تواند بر کارکرد و صورت بندی پروتئین تأثیر بگذارد که این تغییرات به نوبه خود ممکن است بر واکنش‌پذیری زیستی کلی پروتئین‌ها نیز تأثیر گذار باشد. بنابراین پایش بروز چنین تغییراتی می‌تواند اطلاعات مهمی در مورد برهم کنش NOAA با سیستم‌های زیستی فراهم کند. فرآیند تا خوردن پلی پپتیدها در محیط‌های زیستی‌، ساختار ثانویه پروتئین‌ها را تولید می‌کند که تعیین کننده فعالیت زیستی پروتئین‌ها است. از خصیصه های مهم این ساختار میتوان به وجود پیوندهای هیدروژنی بین اتم‌های هیدروژن آمینی و اکسیژن کربونیل در ساختار پایه پپتیدی و پیوندهای دی سولفیدی بین دو واحد سیستئین اشاره کرد. زمانی که پروتئین در معرض یون‌های فلزی خاص و ترکیبات فعال زیستی قرار می‌گیرد، ساختار ثانویه آن تحت تأثیر قرار می‌گیرد علاوه بر این ساختار ثانویه پروتئین تحت تأثیر عواملی مانند بافرهای مختلف با قدرت یونی، مقادیر PH و دما نیز قرار دارد. تغییرات ایجاد شده در کار کرد و صورت بندی پروتئین‌ها را می‌توان به ساماندهی مجدد پروتئین (به اصطلاح کژتاب) و تغییرات در ابعاد کلی مولکولی که با فرآیند تاشدن ایجاد می‌شود، نسبت داد. برخی بیماری‌ها مانند «اسکلروز جانبی آمیوتروفیک» (ALS) آلزایمر و پارکینسون، نتیجه پروتئین‌های کژتاب هستند. چندین روش استاندارد برای تعیین ساختارها / صورت بندی مولکولی و فرآیند تا خوردن پروتئین و برهم کنش آنها با NOAA وجود دارد. این روش‌ها شامل طیف سنجی‌های تشدید مغناطیسی هسته‌ای (NMR) تبدیل فوریه فروسرخ (FT-IR) طیف سنجی رامان و رنگ تابی دورانی پرتو فرابنفش (UV-CD) هستند.علاوه بر این روش جدیدی به نام طیف سنجی رنگ تابی دورانی تابش سنکروترون (SRCD) به عنوان یک روش حساس به کار گرفته می‌شود که اطلاعاتی در مورد ساختارهای ثانویه و تاشدن پروتئین ارائه می‌دهد.

هدف از تدوین این استاندارد

هدف از تدوین این استاندارد تعیین پروتکل‌های اندازه گیری و شرایط آزمون برای تعیین تغییرات ایجاد شده در ساختار ثانویه پروتئین در نتیجه برهم کنش با نانو مواد با استفاده از طیف سنجی رنگ تابی دورانی پرتو فرابنفش(UV-CD) است

شماره استاندارد ملی ایران: 

۲۳۱۰۹

سال انتشار: 

1400

فناوری نانو – ارزیابی ساختار ثانویه پروتئین هنگام برهم‌کنش با نانومواد با استفاده از رنگ تابی دورانی فرابنفش

Nanotechnologies — Assessment of protein secondary structure during an interaction with nanomaterials using ultraviolet circular dichroism

در حال حاضر در جهان نانواشیا و انبوهه‌ها و کلوخه‌های آنها (NOAA) در مقادیر بالا تولید می‌شوند که کاربردهای متنوعی دارند هر چند برهم کنش این مواد با سیستم‌های زیستی از جمله پروتئین‌ها می‌تواند نگران‌کننده باشد که منجر به تغییرات برگشت پذیر یا برگشت ناپذیر در ساختار ثانویه پروتئین‌ها می‌شوند. بروز تغییرات برگشت ناپذیر در ساختار پروتئین می‌تواند بر کارکرد و صورت بندی پروتئین تأثیر بگذارد که این تغییرات به نوبه خود ممکن است بر واکنش‌پذیری زیستی کلی پروتئین‌ها نیز تأثیر گذار باشد. بنابراین پایش بروز چنین تغییراتی می‌تواند اطلاعات مهمی در مورد برهم کنش NOAA با سیستم‌های زیستی فراهم کند. فرآیند تا خوردن پلی پپتیدها در محیط‌های زیستی‌، ساختار ثانویه پروتئین‌ها را تولید می‌کند که تعیین کننده فعالیت زیستی پروتئین‌ها است. از خصیصه های مهم این ساختار میتوان به وجود پیوندهای هیدروژنی بین اتم‌های هیدروژن آمینی و اکسیژن کربونیل در ساختار پایه پپتیدی و پیوندهای دی سولفیدی بین دو واحد سیستئین اشاره کرد. زمانی که پروتئین در معرض یون‌های فلزی خاص و ترکیبات فعال زیستی قرار می‌گیرد، ساختار ثانویه آن تحت تأثیر قرار می‌گیرد علاوه بر این ساختار ثانویه پروتئین تحت تأثیر عواملی مانند بافرهای مختلف با قدرت یونی، مقادیر PH و دما نیز قرار دارد. تغییرات ایجاد شده در کار کرد و صورت بندی پروتئین‌ها را می‌توان به ساماندهی مجدد پروتئین (به اصطلاح کژتاب) و تغییرات در ابعاد کلی مولکولی که با فرآیند تاشدن ایجاد می‌شود، نسبت داد. برخی بیماری‌ها مانند «اسکلروز جانبی آمیوتروفیک» (ALS) آلزایمر و پارکینسون، نتیجه پروتئین‌های کژتاب هستند. چندین روش استاندارد برای تعیین ساختارها / صورت بندی مولکولی و فرآیند تا خوردن پروتئین و برهم کنش آنها با NOAA وجود دارد. این روش‌ها شامل طیف سنجی‌های تشدید مغناطیسی هسته‌ای (NMR) تبدیل فوریه فروسرخ (FT-IR) طیف سنجی رامان و رنگ تابی دورانی پرتو فرابنفش (UV-CD) هستند.علاوه بر این روش جدیدی به نام طیف سنجی رنگ تابی دورانی تابش سنکروترون (SRCD) به عنوان یک روش حساس به کار گرفته می‌شود که اطلاعاتی در مورد ساختارهای ثانویه و تاشدن پروتئین ارائه می‌دهد.

هدف از تدوین این استاندارد

هدف از تدوین این استاندارد تعیین پروتکل‌های اندازه گیری و شرایط آزمون برای تعیین تغییرات ایجاد شده در ساختار ثانویه پروتئین در نتیجه برهم کنش با نانو مواد با استفاده از طیف سنجی رنگ تابی دورانی پرتو فرابنفش(UV-CD) است